Studies on Valine-Tyrosine, antihypertensive dipeptide in Aqueous Solution by Raman Spectroscopy


Creative Commons License

Akkaya Y. , Balcı K. , Akyüz S.

EUCMOS 2010, 30th European Congress of Molecular Spectroscopy, Florence, İtalya, 29 Ağustos - 03 Eylül 2010, no.51, ss.137

  • Basıldığı Şehir: Florence
  • Basıldığı Ülke: İtalya
  • Sayfa Sayıları: ss.137

Özet

 

Sıvı Çözelti içindeki tansiyon düşürücü dipeptide “Valine-Tyrosine” üzerine Raman Spektroskopi  çalışmaları

Y.Akkaya 1 , K.Balcı1 and S.Akyüz 2

1İstanbul Üniversitesi, Fen Fakültesi Fizik Bölümü, Vezneciler, 34134, İstanbul, Türkiye,  2İstanbul Kültür Üniversitesi, Fen Edebiyat Fakültesi Fizik Bölümü, Ataköy Kampüsü, 34156 İstanbul, Türkiye

Yüksek tansiyon, yaşam tarzıyla ilgili önemli hastalıklardan biridir, ve çoğu batı ülkesinde ölüm ve sakatlıkların en önde gelen nedeni olan kardiyovasküler hastalıklar (CVD) için büyük risk faktörü oluşturmaktadır. Bu nedenle, yiyecek proteinlerinden türetilen, tansiyon düşürme aktivitesi gösteren bu peptidler hayli ilgi çekmektedir. Valine-tyrosine (Val-Tyr) dipeptidi,  ilk olarak Bacilus lichheniformis alkaline protease [1] ile hidrolize edilen sardalya kası ile tanımlanan Anjiotesin dönüştürücü enzim (ACE)’i inhibite eden bir moleküldür. Ayrıca, Val-Tyr’ nin ACE inhibite işlemi içinde yer alan Anjiyotensin I (Ang I)’ i spesifik olarak inhibite ettiği, ve genetik yapısı değiştirilmiş yüksek tansiyon hastası farelerde belirgin bir kan basıncı düşürme etkisine sahip olduğu bilinmektedir. Önemli bir bilimsel ve ticari değere sahip olmasına rağmen, literatürde H-Val-tyr-OH molekülü üzerine yayınlanmış olan IR spektroskopik yönteme dayalı [3] yalnızca bir adet çalışma bulunmaktadır. Dahası, mevcut literatürde molekülün oda sıcaklığında kaydedilen deneysel Raman spektrumunun açıklanması üzerine her hangi bir çalışma bulunmamaktadır.  Bu açıdan, Val-tyr dipeptidinin katı fazda, suda ve ağır su çözeltisinde 4000-100 cm-1 spektral aralığında kaydedilen deneysel Raman spektrumlarının tam ve doğru bir tanımını içine alan bu çalışmamız literatüre önemli bir katkı sağlayacaktır. Kaydedilen spektrumlarda fenolik kısım nedeniyle tyrosin’in karakteristik Fermi çifti 851 ve 825 cm-1 civarında gözlendi.  Bu çiftin daha yüksek ve daha düşük dalgasayısı bileşenlerinin ilişkili bağıl şiddet oranı Tyrosinin OH grubunun hidrojenik bağlanma durumunun yapısına duyarlı olduğu bilinmektedir.  Elde edilen Raman spektroskopik veriler fenoksil grubunun oksijen ve hidrojen atomlarının her ikisinin de hidrojen bağına iştitak ettiğini, ancak katı fazda fenoksil-oksijen atomunun, molekülün sıvı çözeltilerindekilerdekilerden kayda değer biçimde daha kuvvetli bir hidrojen bağlanmasına dahil olduğunu göstermiştir. Tyrosinin fenoksil grubu ile ilişkili hidrojen bağının durumunun dipeptidin konsantrasyonuna bağlı olarak değiştiği belirlendi. Ayrıca, çözeltinin konsantrasyonuna bağlı olarak , Amide I, Amide III bandlarının da değişeceği belirlendi.

[1]        H. Matsufuji, T. Matsui, E. Seki, K. Osajima, M. Nakashima, Y. Osajima, Biosci Biotechnol Biochem 58 (1994) 2244-2245.

[2]           T. Matsui, X. L. Zhu, K. Watanabe, K. Tanaka, Y. Kusano, K. Matsumoto, Life Sciences 79 (2006) 2492-2498

[3]           B. B. Koleva, T. M. Kolev, M. Spiteller, Spectrochimica Acta Part A 68 (2007) 1187–1196. 

 

Studies on Valine-Tyrosine, antihypertensive dipeptide in Aqueous Solution by Raman Spectroscopy

Y.Akkaya 1 , K.Balci 1 and S.Akyuz 2

1 Istanbul University, Faculty of Science, Department of Physics, Vezneciler, 34134, Istanbul, Turkey, 2 Istanbul Kultur University, Faculty of Science and Letters, Department of Physics,Atakoy Campus,34156 Istanbul, Turkey

 Hypertension is one of the important life style-related diseases, and has a major risk factor for cardiovascular disease (CVD) which is the number one cause of death and disability in most Western countries. Therefore the peptides, derived from food proteins that exert antihypertensive activity, have attracted considerable interest. Valine-Tyrosine (Val-Tyr) dipeptide is molecule inhibiting the angiotensin converting enzyme (ACE) that was first identified from sardine muscle hydrolyzed by Bacillus licheniformis alkaline protease [1]. In addition, it is also known that Val-Tyr specifically inhibits angiotensin I (Ang I) evoked contraction through ACE inhibition and have an apparent blood pressure lowering effect in transgenic hypertensive mice [2].          Despite its great scientific and commercial value, only one vibrational spectroscopic study on H-Val-Tyr-OH molecule, which was based on the IR spectroscopy [3], is available. Moreover, no published study on the prediction of the room-temperature Raman spectra of the molecule could be found in the current literature. From this point of view, our study including a correct and complete prediction of the experimental Raman spectra of Val-Tyr dipeptide, separately recorded in solid phase as well as in water and heavy water solutions in the range 4000 – 100 cm-1, will provide significant contribution. In the recorded spectra, the characteristic Fermi doubled of tyrosine, due to phenolic moiety, was observed around 851 and 825 cm-1. The relative integrated intensity ratio of the higher- and lower-wavenumber components of this doubled is known to be sensitive to the nature of hydrogen-bonding state of the tyrosine OH group. The obtained Raman spectroscopic data have clearly indicated that both hydrogen and oxygen atoms of phenoxyl group involve in a hydrogen bonding, however, phenoxyl-oxygen involve in a remarkably stronger hydrogen bonding in solid phase of H-Val-Tyr-OH than its aqueous solutions. The hydrogen bonding state of the tyrosine phenoxyl group was determined to change, depending on the concentration of the dipeptide. In addition, amide I and amide III bands were also determined to alter, depending on the concentration of the solution.

[1]        H. Matsufuji, T. Matsui, E. Seki, K. Osajima, M. Nakashima, Y. Osajima, Biosci Biotechnol Biochem 58 (1994) 2244-2245.

[2]          T. Matsui, X. L. Zhu, K. Watanabe, K. Tanaka, Y. Kusano, K. Matsumoto, Life Sciences 79 (2006) 2492-2498

[3]          B. B. Koleva, T. M. Kolev, M. Spiteller, Spectrochimica Acta Part A 68 (2007) 1187–1196.